Perbedaan Utama – Hemoglobin vs Mioglobin
Hemoglobin dan mioglobin adalah dua jenis protein globin yang berfungsi sebagai protein pengikat oksigen. Kedua protein tersebut mampu meningkatkan jumlah oksigen terlarut dalam cairan biologis vertebrata serta beberapa invertebrata. Gugus prostetik organik dengan karakteristik serupa terlibat dalam pengikatan oksigen pada kedua protein. Namun, orientasi 3-D dalam ruang atau stereoisomerisme hemoglobin dan mioglobin berbeda. Karena perbedaan ini, jumlah oksigen yang dapat mengikat masing-masing molekul protein juga berbeda. Hemoglobin mampu mengikat erat dengan oksigen sedangkan mioglobin tidak mampu mengikat erat dengan oksigen. Perbedaan antara hemoglobin dan mioglobin ini menimbulkan fungsi yang berbeda; hemoglobin ditemukan dalam aliran darah, mengangkut oksigen dari paru-paru ke seluruh tubuh sementara mioglobin ditemukan di otot, melepaskan oksigen yang dibutuhkan.
Topik bahasan kami tentang:
- Apa itu Hemoglobin? – Pengertian, Struktur dan Komposisi, Fungsi 2. Apa itu Mioglobin – Pengertian, Struktur dan Komposisi, Fungsi 3. Persamaan Hemoglobin dan Mioglobin – Uraikan persamaannya 4. Apa perbedaan antara Hemoglobin dan Mioglobin – Perbandingan Perbedaan Utama
Istilah Kunci: Hemoglobin, Mioglobin, Oksigen, Hem, Protein, Protein Globin, Darah
Yang perlu anda ketahui tentang Hemoglobin?
Hemoglobin adalah protein globular multi-subunit dengan struktur kuartener. Ini terdiri dari dua subunit dan dua yang tersusun dalam struktur tetrahedral. Hemoglobin adalah metaloprotein yang mengandung besi. Masing-masing dari empat subunit protein globular dikaitkan dengan non-protein, kelompok hem prostetik, yang mengikat dengan satu molekul oksigen. Produksi hemoglobin terjadi di sumsum tulang. Protein globin disintesis oleh ribozom di sitosol . Bagian hem disintesis di mitokondria . Sebuah atom besi bermuatan ditahan dalam cincin porfirin melalui ikatan kovalen besi dengan empat atom nitrogen pada bidang yang sama. Atom N ini termasuk dalam cincin imidazol dari residu histidin F8 dari masing-masing dari empat subunit globin. Dalam hemoglobin, zat besi ada sebagai Fe2 + , memberikan warna merah pada sel darah merah .
Manusia memiliki tiga jenis hemoglobin: hemoglobin A, hemoglobin A 2 dan hemoglobin F. Hemoglobin A adalah jenis hemoglobin yang umum, yang dikodekan oleh gen HBA1 , HBA2 , dan HBB . Empat subunit hemoglobin A terdiri dari dua subunit dan dua (α 2 2 ). Hemoglobin A2 dan hemoglobin F jarang dan terdiri dari dua subunit dan dua dan dua subunit dan dua , masing-masing. Pada bayi, tipe hemoglobin adalah Hb F (α 2 2 ) .
Karena molekul hemoglobin terdiri dari empat subunit, ia dapat mengikat dengan empat molekul oksigen. Dengan demikian, hemoglobin ditemukan dalam sel darah merah, sebagai pembawa oksigen dalam darah. Karena adanya empat subunit dalam struktur, pengikatan oksigen meningkat ketika molekul oksigen pertama berikatan dengan gugus hem pertama. Proses ini diidentifikasi sebagai pengikatan oksigen yang kooperatif. Hemoglobin membentuk 96% dari berat kering sel darah merah. Beberapa Karbon dioksida juga terikat pada hemoglobin untuk transportasi dari jaringan ke paru-paru. 80% dari karbon dioksida diangkut melalui plasma. Struktur hemoglobin ditunjukkan pada Gambar 1 .
Gambar 1: Struktur Hemoglobin
Fungsi Hemoglobin
Yang perlu anda ketahui tentang Mioglobin?
Mioglobin adalah protein pengikat oksigen dalam sel otot vertebrata, memberikan warna merah atau abu-abu gelap yang berbeda pada otot. Ini secara eksklusif diekspresikan dalam otot rangka dan otot jantung. Mioglobin terdiri dari 5-10% protein sitoplasma dalam sel otot. Karena perubahan asam amino dalam rantai polinukleotida hemoglobin dan mioglobin bersifat konservatif, baik hemoglobin maupun mioglobin memiliki struktur yang serupa. Selain itu, mioglobin adalah monomer, terdiri dari rantai polinukleotida tunggal, terdiri dari satu kelompok hem. Maka dari itu, ia mampu mengikat dengan molekul oksigen tunggal. Dengan demikian, tidak ada ikatan kooperatif oksigen yang terjadi di mioglobin. Tapi, afinitas pengikatan mioglobin tinggi jika dibandingkan dengan hemoglobin. Akibatnya, mioglobin berfungsi sebagai protein penyimpan oksigen di otot. Mioglobin melepaskan oksigen saat otot berfungsi. Struktur 3-D hemoglobin ditunjukkan pada gambar 2 .
Gambar 2: Mioglobin
Persamaan Antara Hemoglobin dan Mioglobin
- Baik hemoglobin dan mioglobin adalah protein globular yang mengikat oksigen.
- Keduanya mengandung hem pengikat oksigen sebagai gugus prostetiknya.
- Baik hemoglobin dan mioglobin masing-masing memberi warna merah pada darah dan otot.
Perbedaan Antara Hemoglobin dan Mioglobin
Definisi
Hemoglobin: Hemoglobin adalah protein merah yang bertanggung jawab untuk mengangkut oksigen dalam darah vertebrata.
Mioglobin: Mioglobin adalah protein merah dengan hem yang membawa dan menyimpan oksigen dalam sel otot.
Berat molekul
Hemoglobin: Berat molekul hemoglobin adalah 64 kDa.
Mioglobin: Berat molekul hemoglobin adalah 16,7 kDa.
Komposisi
Hemoglobin: Hemoglobin terdiri dari empat rantai polipeptida.
Mioglobin: Mioglobin terdiri dari rantai polipeptida tunggal.
Struktur Kuarter
Hemoglobin: Hemoglobin adalah tetramer yang terdiri dari dua subunit dan dua .
Mioglobin: Mioglobin adalah monomer. Maka dari itu, ia tidak memiliki struktur kuartener.
Jumlah Molekul Oksigen
Hemoglobin: Hemoglobin mengikat dengan empat molekul oksigen.
Mioglobin: Mioglobin hanya mengikat dengan satu molekul oksigen.
Pengikatan Koperasi
Hemoglobin: Karena hemoglobin adalah tetramer, ia menunjukkan ikatan kooperatif dengan oksigen.
Mioglobin: Karena mioglobin adalah monomer, ia tidak menunjukkan ikatan kooperatif.
Afinitas untuk Oksigen
Hemoglobin: Hemoglobin memiliki afinitas rendah untuk mengikat oksigen.
Mioglobin: Mioglobin memiliki afinitas tinggi untuk mengikat oksigen, yang tidak bergantung pada konsentrasi oksigen.
Ikatan dengan Oksigen
Hemoglobin: Hemoglobin mampu mengikat erat dengan oksigen.
Mioglobin: Mioglobin tidak mampu mengikat oksigen secara erat.
Kejadian
Hemoglobin: Hemoglobin ditemukan dalam aliran darah.
Mioglobin: Mioglobin ditemukan di dalam otot.
Jenis
Hemoglobin: Hemoglobin A, hemoglobin A 2 dan hemoglobin F adalah jenis hemoglobin pada manusia.
Mioglobin: Satu jenis mioglobin ditemukan di semua sel.
Fungsi
Hemoglobin: Hemoglobin mengambil oksigen dari paru-paru dan mengangkut ke seluruh tubuh.
Mioglobin: Mioglobin menyimpan oksigen dalam sel otot dan melepaskannya saat dibutuhkan.
Kata terakhir
Hemoglobin dan mioglobin adalah dua protein globular yang mengikat oksigen pada vertebrata. Hemoglobin adalah tetramer yang kooperatif mengikat dengan empat molekul oksigen. Mioglobin adalah monomer yang terdiri dari satu kelompok hem. Karena kapasitas pengikatan hemoglobin lebih tinggi daripada mioglobin, hemoglobin digunakan sebagai protein pengangkut oksigen dalam darah. Mioglobin digunakan sebagai protein penyimpan oksigen dalam sel otot. Afinitas pengikatan oksigen dengan mioglobin lebih tinggi daripada hemoglobin. Perbedaan utama hemoglobin dan mioglobin terletak pada fungsinya. Perbedaan fungsional hemoglobin dan mioglobin muncul karena perbedaan struktur 3-D mereka.
Sumber bacaan:
1.” Mioglobin.” Hemoglobin dan Mioglobin. Np, dan Web. Tersedia di sini . 05 Juni 2017. 2. “Mioglobin.” Encyclopdia Britannica. Encyclopædia Britannica, inc., dan Web. Tersedia di sini . 05 Juni 2017.
Sumber gambar:
- “1904 Hemoglobin” Oleh OpenStax College – Situs Web Anatomi & Fisiologi, Connexi
ons. 19 Juni 2013. (CC BY 3.0) melalui Commons Wikime
dia 2. “Myoglobin” Oleh →AzaToth – dibuat sendiri berdasarkan entri PDB (Domain Publik) melalui Commons Wikimedia
