Ikatan Peptida: Pengertian, pembentukan, degradasi, ciri

Ikatan peptida adalah ikatan antara gugus amino (-NH2) dari satu asam amino (AA) dan gugus karboksil (-COOH) dari asam amino lain. Peptida dan protein dibentuk oleh penyatuan asam amino melalui ikatan peptida. Ikatan peptida melibatkan pembentukan ikatan CO-NH dan dehidrasi atau hilangnya molekul air (H2O), ketika gugus karboksil kehilangan hidrogen dan oksigen dan gugus amino hidrogen. Faktanya, ini adalah ikatan amida tersubstitusi. Pembentukan ikatan ini membutuhkan pasokan energi, sedangkan kerusakannya (hidrolisis) melepaskannya.

Kita dapat terus menambahkan asam amino ke peptida, tetapi selalu di ujung COOH terminal (pada Gambar 1, kanan bawah).

Untuk memberi nama peptida, kita mulai dengan terminal NH2 berdasarkan kesepakatan. Jika asam amino pertama dalam peptida kita adalah alanin dan kedua serin kita akan memiliki peptida alanil-serin.

Pengertian

Ikatan peptida adalah jenis ikatan kovalen yang hanya ditemukan dalam molekul protein. Ikatan ini menyatukan asam amino sama untuk menciptakan rantai peptida, yang kemudian bergabung bersama-sama untuk membentuk protein.

Ikatan peptida terbentuk ketika atom karbon pada gugus karboksil suatu molekul berbagi elektron dengan atom nitrogen pada gugus amina molekul lainnya.

Membentuk ikatan kovalen ketika satu atom dalam molekul berbagi satu, dua atau tiga elektron dengan sebuah atom dari molekul lain. Jenis ikatan yang kuat dan bisa sulit untuk mematahkan. Ikatan peptida sangat stabil, yang berarti mereka sulit untuk pecah.

Hal ini penting bagi protein, karena mereka memainkan peran penting dalam sebagian besar makhluk hidup. Sebagai contoh, protein yang disebut enzim mengontrol hampir semua reaksi kimia dalam makhluk hidup.

Juga, bentuk protein sangat penting untuk seberapa baik yang berfungsi protein. Urutan asam amino yang membentuk protein, serta kekuatan ikatan peptida, merupakan faktor dalam menentukan dan mempertahankan bentuk dari setiap jenis tertentu protein.

Ciri ikatan peptida

Pada tahun 1940-an dan 1950-an, penelitian berdasarkan difraksi sinar-X pada sampel kristal asam amino, dipeptida dan tripeptida yang dilakukan oleh Linus Pauling dan Robert Corey membantu memahami struktur ikatan peptida, mengamati bahwa:

  • Ikatan C-N yang menghubungkan dua asam amino lebih pendek daripada ikatan C-N lainnya
  • Ikatan C-N memiliki karakter ikatan rangkap sebagian karena distabilkan oleh resonansi, yang tidak memungkinkan rotasi dalam ikatan tersebut.
  • Keempat atom ikatan (CO-NH) berada di bidang yang sama, dengan Oksigen dan Hidrogen pada posisi trans. Namun, sisa tautan (N-C dan C-C) adalah tautan tunggal sejati, sehingga mungkin ada putaran.

Pengaturan planar yang kaku ini adalah hasil dari stabilisasi resonansi ikatan peptida. Oleh karena itu, kerangka peptida terdiri dari serangkaian bidang berturut-turut yang dipisahkan oleh kelompok metilen tersubstitusi di mana mungkin ada belokan. Tetapi tidak semua belokan dimungkinkan, yang menempatkan pembatasan signifikan pada jumlah konformasi yang memungkinkan protein dapat adopsi.

Jika kita menyebut “Φ” nilai sudut yang dapat diambil oleh tautan N-C, dan “Ψ” dari tautan C-C, hanya akan ada beberapa nilai yang diizinkan untuk Φ dan Ψ; dan akan sangat tergantung pada ukuran dan karakteristik gugus R berturut-turut.

Pembentukan Ikatan Peptida

Reaksi pembentukan ikatan peptida antar asam amino dalam protein yang terjadi merupakan reaksi kondensasi, yang ditandai dengan lepasnya molekul air ketika reaksi berlangsung. Hasil dari ikatan ini merupakan ikatan CO-NH, dan menghasilkan molekul yang disebut amida.

Semua protein terbuat dari rantai asam amino ikatan yang bersama-sama dalam cara yang sangat spesifik. Sebagian besar asam amino memiliki gugus karboksil tunggal (-COOH) di satu sisi dan gugus amino (NH2-) di sisi lain. Asam amino yang berdekatan dapat membentuk ikatan peptida ketika satu kelompok asam karboksil yang bergabung dengan gugus amino yang lain.

pp

Ketika ikatan peptida terbentuk antara asam amino, molekul air hilang. Jenis reaksi ini disebut reaksi kondensasi. Molekul air (H2O) yang dibuat oleh hilangnya hidroksil (OH-) dari gugus karboksil dan atom hidrogen (H) dari gugus amino. Fakta bahwa semua asam amino ikatan bersama-sama dengan cara ini adalah salah satu faktor yang menentukan bentuk protein yang dibuat.

Ikatan peptida tunggal terjadi antara masing-masing pasangan asam amino. Protein juga disebut polipeptida seperti yang sering terdiri dari puluhan bahkan ratusan asam amino yang telah bergabung bersama menjadi rantai peptida. Ini berarti bahwa protein mengandung banyak ikatan peptida.

Contoh ikatan peptida:

pp1

Cara Memutus Ikatan Peptida

Ikatan peptida dapat dirusak atau diputus dengan melakukan hidrolisis. Ikatan peptida terbentuk dari protein yang mempunyai kecenderungan untuk putus secara spontan ketika terdapat air.

Dari hasil pemutusan tersebut, dilepaskan energi sebesar 10 kJ/mol. Namun, proses pemutusan terjadi sangat lambat. Pada umumnya, organisme menggunakan enzim untuk membantu proses pemutusan atau pembentukan ikatan peptida untuk mempercepat reaksi.

Untuk memecahkan ikatan peptida, reaksi hidrolisis – kebalikan dari reaksi kondensasi – harus terjadi. Reaksi hidrolisis terjadi ketika membelah protein menjadi rantai peptida, atau peptida menjadi asam amino tunggal.

Dalam hidrolisis, molekul air ditambahkan ke ikatan peptida, menyebabkan air untuk membagi. Gugus hidroksil (OH-) menempel pada gugus karboksil satu asam amino, dan atom hidrogen (H) menempel pada gugus amino yang lain.

Ikatan peptida dapat dipatahkan oleh hidrolisis (dengan menambahkan air). Dengan kehadirannya, ia akan membebaskan 8–16 kilojoule / mol (2-4 kkal / mol) energi bebas. Secara alami proses ini sangat lambat (lebih dari 1000 tahun), tetapi ada beberapa cara untuk mempercepatnya:

  • Hidrolisis asam: Didasarkan pada perebusan protein yang berkepanjangan dengan larutan asam kuat (HCl dan H2SO4). Metode ini sepenuhnya menghancurkan triptofan dan bagian dari serin dan treonin.
  • Hidrolisis basa: Melanjutkan asam amino yang dihancurkan oleh hidrolisis sebelumnya. Biasanya NaOH atau Ba (OH) 2 digunakan.
  • Hidrolisis enzimatik: Ini adalah bentuk paling umum pada makhluk hidup, enzim proteolitik digunakan yang aktivitasnya lambat dan sering tidak lengkap, namun rasemisasi tidak terjadi dan asam amino tidak dihancurkan; oleh karena itu sangat spesifik. Enzim trypsin dan chymotrypsin, hadir dalam jus pencernaan, adalah contoh dari enzim proteolitik.
  • Hidrolisis berdasarkan suhu: Catatan 1 dalam kondisi normal, suhu tinggi tidak merusak ikatan peptida, meskipun dapat mendenaturasi protein (pecahnya struktur sekunder, tersier dan kuaterner). Namun, suhu ekstrem yang diterapkan dalam waktu lama dapat merusak ikatan peptida (> 110 derajat 48 jam).

Asam Amino

pp2

Asam amino adalah senyawa organik yang mengandung gugus amino (NH2), sebuah gugus asam karboksilat (COOH), dan salah satu gugus lainnya, terutama dari kelompok 20 senyawa yang memiliki rumus dasar COOH – RNH2, dan dihubungkan bersama oleh ikatan peptida untuk membentuk protein.

Jenis asam amino dibedakan menjadi dua, yaitu asam amino essensial dan asam amino nonessensial. Asam amino essensial adalah jenis asam amino yang tidak dapat disintesis oleh tubuh, jadi untuk mendapatkannya kita harus memakan makanan dari hewan atau tumbuhan yang mengandung asam amino essensial tersebut. Sedangkan asam amino nonessensial adalah jenis asam amino yang dapat disintesis oleh tubuh. Jadi, tanpa memakan makanan yang mengandung asam amino nonessensial tersebut, tubuh dapat mensistesisnya sendiri. Asam amino essensial terdiri dari 10 asam amino.

Protein

pp4

Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya. Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya.

Protein merupakan polimer dari asam amino dengan jumlah lebih dari 50 asam amino, kombinasi dari 10 atau lebih asam amino disebut polipeptida. Protein terbentuk dari sekitar 10 jenis asam amino.

Tahapan Metamorfosis semut, kupu kupu dan katak
Contoh Ekologi: Tujuan, jenis, peranan, cabang
10 Ciri-ciri Nematoda yang penting berikut ini
Siklus hidup Bakteriofag: Pengertian, struktur, terapi