Bagaimana Cara kerja Enzim

Setiap dua molekul harus bertumbukan agar reaksi terjadi dengan orientasi yang benar dan energi yang cukup. Energi antara molekul-molekul ini perlu untuk mengatasi penghalang dalam reaksi. Energi ini disebut energi aktivasi.

Enzim dikatakan memiliki situs aktif. Situs aktif merupakan bagian dari molekul yang mempunyai bentuk pasti dan gugus fungsi untuk pengikatan molekul reaktan. Molekul yang mengikat enzim ini disebut sebagai kelompok substrat. Substrat dan enzim membentuk reaksi antara dengan energi aktivasi rendah tanpa katalis.

  • reaktan (1) + reaktan (2) → produk
  • reaktan (1) + enzim → antara
  • antara + reaktan (2) → produk + enzim

Interaksi Enzim-Substrat

Enzim adalah biokatalis dengan senyawa protein berat molekul tinggi. Ini meningkatkan reaksi yang terjadi dalam tubuh selama berbagai proses kehidupan. Ini membantu substrat dengan menyediakan permukaan untuk terjadinya reaksi. Enzim terdiri dari ruang berongga yang menempati kelompok seperti -SH, -COOH, dan lainnya di permukaan luar. Substrat yang memiliki muatan berlawanan dari enzim masuk ke dalam ruang ini, seperti kunci yang masuk ke dalam gembok. Situs pengikatan substrat ini disebut situs aktif enzim (E).

Model yang disukai dari interaksi enzim-substrat disebut model induced-fit. Model ini menyatakan bahwa interaksi antara substrat dan enzim lemah, dan interaksi yang lemah ini menyebabkan perubahan konformasi dengan cepat dan memperkuat pengikatan dan membawa situs katalitik cukup dekat dengan ikatan substrat.

Ada empat kemungkinan mekanisme utama katalisis:

Katalisis oleh Bond Strain

Penataan ulang struktural yang diinduksi dalam jenis katalisis menghasilkan ikatan substrat tegang yang mencapai keadaan transisi dengan lebih mudah. Konformasi baru memaksa atom substrat dan kelompok katalitik seperti aspartat menjadi konformasi yang meregangkan ikatan substrat.

Katalisis Kovalen

Substrat berorientasi ke tempat aktif pada enzim sedemikian rupa sehingga perantara kovalen berkembang antara enzim dan substrat, dalam katalisis yang terjadi dengan mekanisme kovalen. Contoh terbaik dari ini melibatkan proteolisis oleh serine protease yang memiliki enzim pencernaan dan berbagai enzim dari kaskade pembekuan darah. Protease ini memiliki serin situs aktif yang hidroksil gugus R-nya menghasilkan ikatan kovalen dengan karbon karbonil dari ikatan peptida dan menghasilkan hidrolisis ikatan peptida.

Katalisis yang Melibatkan Asam dan Basa

Mekanisme lain menambah penyelesaian peristiwa katalitik yang diluncurkan oleh mekanisme regangan seperti penggunaan glutamat sebagai katalis asam umum.

Katalisis dengan Orientasi dan Kedekatan

Interaksi enzim-substrat menyebabkan kelompok reaktif menjadi dekat satu sama lain. Juga, kelompok seperti aspartat secara kimiawi reaktif, dan kedekatannya dengan substrat mendukung keterlibatan mereka dalam katalisis.

Related Posts