Perbedaan yang menonjol antara pendamping dan pendamping adalah pendamping adalah protein yang membantu pelipatan atau pembukaan kovalen dan perakitan atau pembongkaran struktur makromolekul lainnya, sedangkan pendamping adalah kelas pendamping molekul yang menyediakan kondisi yang menguntungkan untuk pelipatan yang benar dari protein terdenaturasi, sehingga mencegah agregasi. Selanjutnya chaperone adalah monomer dengan berat molekul 70-100 kDa sedangkan chaperonin adalah oligomer dengan berat molekul 800 kDa.
Pendamping dan pendamping adalah dua kelompok protein pendamping molekuler yang terutama bertanggung jawab untuk pelipatan protein. Umumnya, kebanyakan dari mereka adalah protein kejutan panas (HSP).
Topik bahasan kami tentang:
- Apa itu Chaperones – Pengertian, Struktur, Fungsi 2. Apa itu Chaperonin – Pengertian, Struktur, Fungsi 3. Apa Persamaan Antara Chaperones dan Chaperonin – Garis Besar Ciri-ciri Umum 4. Apa Perbedaan Antara Chaperones dan Chaperonin – Perbandingan Perbedaan Kunci
Istilah Utama
Pendamping, Pendamping, Protein Terdenaturasi, Heat Shock Proteins (HSPs), Lipat Protein
Yang perlu anda ketahui tentang Chaperone?
Chaperones adalah jenis molekul chaperones yang bertanggung jawab untuk pelipatan dan perakitan protein ke dalam struktur aslinya. Selain itu, mereka bertanggung jawab untuk remodeling protein dengan konformasi yang salah. Kebanyakan pendamping adalah heat shock protein (HSPs). Mereka juga monomer dengan berat molekul 70-100 kDa. Selanjutnya, ketiga famili pendamping tersebut adalah famili Hsp70, famili Hsp90, dan famili Hsp33.
Gambar 1: Fungsi Pendamping
Keluarga Hsp70
Keluarga Hsp70 terdiri dari protein, Hsp70, yang memiliki berat molekul sekitar 70 kDa. Juga, ini menunjukkan aktivitas ATPase. Secara signifikan, dalam sitosol, DnaK adalah jenis Hsp70 pada bakteri sedangkan Hsp72, yang dapat diinduksi stres, dan Hsp73, yang bersifat konstitutif, adalah jenis Hsp70 pada eukariota yang lebih tinggi. Di sisi lain, Hsp70 berinteraksi dengan Hsp40 (DnaJ pada bakteri) dan GrpE. Di sini, Hsp40 merangsang hidrolisis ATP sementara GrpE berfungsi sebagai faktor dalam pertukaran nukleotida.
Keluarga Hsp90
Keluarga Hsp90 kurang representatif dibandingkan keluarga Hsp70. Selain itu, sel mengandung sejumlah besar Hsp90, yang bergantung pada stres. HtpG adalah protein dari keluarga Hsp90 pada bakteri.
Keluarga Hsp33
Keluarga Hsp33 mengandung sistein aktif dan Zn. Sintesis diinduksi oleh heat shock dan diaktifkan oleh oksidatif shock.
Selanjutnya, pendamping dapat berupa foldase atau holdase. Di sini, foldase membantu pelipatan protein dengan cara yang bergantung pada ATP. Contoh foldases termasuk GroEL/GroES, DnaK, DnaJ, dan GrpE. Sebaliknya, holdase bertanggung jawab untuk mencegah agregasi intermemakanan lipat dengan mengikatnya.
Yang perlu anda ketahui tentang Chaperonin?
Chaperonin adalah jenis molekul chaperone lainnya, terutama membantu pelipatan protein terdenaturasi yang benar. Karakteristik utama chaperonin adalah bentuknya. Umumnya, chaperonin memiliki struktur dua cincin dengan 7,8 atau 9 unit monomer. Maka dari itu, chaperonin adalah oligomer dengan berat molekul 800 kDa. Di sisi lain, dua keluarga pendamping termasuk keluarga Hsp60 dan keluarga TRiC.
Keluarga Hsp60
Pada bakteri, keluarga Hsp60 terdiri dari protein GroEL, yang memiliki dua cincin dari tujuh subunit, masing-masing 60 kDa. Selain itu, ia memiliki aktivitas ATPase. Juga, kofaktor GroEL adalah GroES, yang mendorong pelipatan polipeptida. Di sisi lain, pada eukariota yang lebih tinggi, Hsp60 dan kofaktornya Hsp10 adalah protein dari keluarga Hsp60. Protein ini juga terjadi di mitokondria. Namun, protein dari keluarga Hsp60 yang disebut Cpn60 dan Cpn20 terjadi pada kloroplas eukariota yang lebih tinggi.
Gambar 2: Kompleks Protein GroEL/GroES
Keluarga TRIC
Keluarga TRiC termasuk protein TRiC dengan dua cincin dari delapan subunit, masing-masing berukuran 55 kDa. Selain itu, itu terjadi di sitosol bakteri dan eukariota yang lebih tinggi.
Persamaan Antara Pendamping dan Pendamping
- Pendamping dan pendamping adalah dua kelompok protein, membantu dalam pelipatan dan pembukaan protein.
- Selanjutnya, mereka membantu perakitan dan pembongkaran protein.
- Maka dari itu, fungsi utamanya adalah mempertahankan homeostasis protein.
- Protein ini sangat dilestarikan dalam evolusi.
- Selain itu, mereka menunjukkan aktivitas ATPase.
- Kebanyakan dari mereka adalah protein kejutan panas (HSP).
Perbedaan Antara Pendamping dan Pendamping
Definisi
Chaperone adalah istilah untuk protein yang membantu pelipatan atau pembukaan kovalen dan perakitan dan pembongkaran struktur makromolekul lainnya sementara chaperonin adalah istilah untuk protein yang menyediakan kondisi yang menguntungkan untuk pelipatan protein terdenaturasi yang benar, mencegah agregasi. Jadi, inilah perbedaan mendasar antara pendamping dan pendamping.
Ukuran
Sementara chaperone adalah monomer dengan berat molekul 70-100 kDa, chaperonin adalah oligomer dengan berat molekul 800 kDa.
Membentuk
Sebagian besar pendamping adalah protein kejut panas (HSP) sementara pendamping memiliki bentuk dua donat yang ditumpuk di atas satu sama lain untuk membuat tong.
Fungsi
Lebih jauh, perbedaan lain antara pendamping dan pendamping adalah pendamping bertanggung jawab atas pelipatan, pembukaan, perakitan, dan pembongkaran protein, sedangkan pendamping bertanggung jawab atas pelipatan protein terdenaturasi yang benar, yang mencegah agregasi.
Contoh
Pendamping termasuk DnaK, DnaJ, GrpE, HtpG, dan Hsp33 sementara pendamping termasuk GroEL/GroES dan TRiC.
Kata terakhir
Singkatnya, pendamping adalah sekelompok protein pendamping molekuler yang bertanggung jawab untuk melipat, membuka, merakit, dan membongkar protein ke dalam struktur aslinya. Juga, kebanyakan dari mereka adalah protein kejutan panas. Apalagi mereka adalah monomer dengan ukuran 70-100 kDa. Di sisi lain, chaperonin adalah jenis protein pendamping molekuler lain yang bertanggung jawab atas pelipatan protein terdenaturasi yang benar. Selanjutnya, ini mencegah agregasi protein. Chaperonin adalah oligomer dengan struktur dua cincin dan berat molekulnya adalah 800 kDa. Maka dari itu, Perbedaan yang menonjol antara pendamping dan pendamping adalah struktur dan fungsinya.
Sumber bacaan:
- Evstigneeva, ZG, Solov’eva, NA & Sidel’nikova, LI Biokimia dan Mikrobiologi Terapan (2001) 37: 1. doi.org/10.1023/A:1002835921817 . 2. Motojima, Fumihiro. “Bagaimana chaperonin melipat protein?.” Biofisika (Nagoya-shi, Jepang) vol. 11 93-102. 1 April 2015, doi: 10.2142/biophysics.11.93 .
Sumber gambar:
- “ Pendamping” Oleh Andrea Frustaci , dkk. ( CC BY-SA 4.0 ) melalui Commons Wikimedia 2. “GroES-GroEL top” Oleh Ragesoss diasumsikan – Pekerjaan sendiri diasumsikan. ( Domain Publik ) melalui Commons Wikimedia
